蛋白质二级结构指的是在氢键的作用下，蛋白质中一段或多段氨基酸残基间所形成的规则的空间结构。蛋白质的二级结构有α-螺旋、β-折叠和无规卷曲（random coil）三种。
1.α-螺旋
α-螺旋是一种右旋的螺旋状结构，由不规则大弯曲多肽链上的氢键完全规则而成。α-螺旋的最常见残基间距为3.6个氨基酸，而每一个残基上也有一个旋转角度。每个氨基酸的α碳原子按右手法则扭曲，并与上一个和下一个氨基酸的氮和氧原子形成氢键。大部分蛋白质都包含了α-螺旋结构，例如蔗糖激酶、胰岛素等。
2.β-折叠
β-折叠是由多条β链通过交替“正”、“反”折叠后形成的结构。β-链上的氢键会使得链向两侧偏离，从而形成折叠。由于β-链中每个残基上的旋转角度均为180度，因此β-链上相邻残基的侧羧基和侧氨基将处于一侧或另一侧。β-折叠是许多蛋白质的共同结构特征，如酪蛋白、丝素等。
3.无规卷曲
无规卷曲是指在蛋白质中，由于缺乏稳定的氢键或其他特定的相互作用而导致的空间结构随机分布的情况。由于结构松散无序，无规卷曲仅在局部范围内存在。无规卷曲对于某些蛋白质功能的实现有重要意义，例如长链生物大分子DNA拓扑异构酶涉及到了无规卷曲结构。
