抗体由四个多肽链组成，由不同数目的南链二硫键连接。免疫球蛋白能形成“Y”形结构，称为免疫球蛋白单体，是抗体的基本单位。抗体广泛应用于医疗实践。
Ig分子的两条重链和两条轻链可以折叠成几个球形区域，每个区域都有相应的功能。轻链有两个域：VL和CL。IgG、IgA和IgD的重链有四个结构域：VH、CH1、CH2和CH3。IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。
每个域的结构是由约110个氨基酸，氨基酸序列相似性，一些多肽链折叠形成的二级结构是两种截然相反的平行β补丁（反平行β表），由两个半胱氨酸残基的β中心层垂直链内二硫键的连接，形成一个“β桶（β桶）”或“测试版”三明治（β三明治）结构，折叠，称为免疫球蛋白（免疫球蛋白折叠）折叠。
许多膜和分泌蛋白也含有这种独特的二级折叠结构，因此这些分子被称为免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily，IgSF）。
扩展资料：
抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体在V区和C区氨基酸组成和序列的不同，决定了其功能的差异。
不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律性，使它们具有共同的功能。V区和C区的组成和结构决定了抗体的生物学功能。
抗原的识别和特异性结合是抗体的主要功能，执行这一功能的结构是抗体的V区，其中CDR位置对特异性抗原的识别和结合起决定性作用。
抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的天数各不相同。抗原结合表位的数量称为抗原结合价。
Ig可以结合两个表位，是二价的。SIgA是一种能结合4个表位的二聚体，价为4。IgM是一种pentmer，理论上可以结合10个抗原，应该是10个价。由于立体构象的空间位阻，lgM一般只能结合5个表位，所以是5个价。
抗体V区与抗原结合后，在C区作用下，可在体外发生各种抗原－抗体结合反应，有利于抗原或抗体的检测和功能的判断。
它能中和毒素，阻止病原体的入侵，清除体内的病原微生物。B细胞膜表面的IgM和IgD构成了B细胞的抗原识别受体，可协助B细胞特异性识别抗原分子。
参考资料：
